Sloppy Model:复杂系统中稳定的宏观规则的涌现 | 周六直播·因果涌现读书会
导语
本次分享属于因果涌现读书会的第九期,该读书会是由北京师范大学教授、集智俱乐部创始人张江发起,将在每周六的上午9:00-11:00组织相关主题的论文研讨,希望借助因果涌现理论、机器学习重整化技术、自指动力学等近年来新兴的理论与工具解决跨尺度、跨层次的涌现是复杂系统研究的关键问题,破解复杂系统的涌现规律。欢迎对本话题感兴趣的朋友报名参加!
背景
背景
科学理论能够对现实世界做出预测,这取决于我们对特定参数的掌控,这些参数往往能够决定系统的行为。有时候,这些参数是已知的、或者是可以通过实验测量的,例如自由落体运动中的重力加速度;有时候,这些参数是可以从统计数据中估计得出的,例如从样本中估计数据的均值和方差;可是,在许多情况下,大量的参数要么是未知的,要么是不确定的,例如在系统生物学中,就涉及到非常复杂的蛋白质相互作用网络,而其中大量蛋白质之间相互作用的参数是未知的,可是我们仍然希望可以预测出整个网络的动力学行为。在大量参数不确定的情况下,我们是否仍然可以对系统的动力学情况进行预测?如果错误地估计了某个参数,我们所预测的动力学会跟原来的动力学产生怎样的差异?
要回答这些问题,就引出了Sloppy Model的概念,Sloppy Model 对很多人来说是一个很陌生的概念,但它在系统生物学以及许多相关学科中有较为广泛的应用。简而言之,之所以引入 Sloppy 模型,是因为我们希望讨论参数改变对系统动力学的影响。尤其我们所面对的许多复杂系统,其实是拥有海量参数自由度的系统,例如一个深度学习网络,其中可能包含上千万个参数,但一个能够有较好泛化能力的网络,往往不会因为参数的扰动影响其表现;从物理学的角度来看,在原本高自由度的系统内部,似乎涌现出了某种秩序或者对称性,参数的变动范围由涌现的秩序所主导,因此我们只需要把握少量参数,就能很好地预测一个高自由度系统的行为。Sloppy Model 所描述的就是这样一类多参数模型,这类模型的行为只取决于几个参数的严格组合,而其它许多参数方向对模型预测来说并不重要。这样的模型在生命科学、物理学和人工智能等领域中无处不在。
具体内容
具体内容
为什么高自由度的复杂系统可以用很少的几个自由度来描述?为什么复杂系统是可理解的?在本次读书会中,傅渥成将带大家从James Sethna 提出的“Sloppy 模型”概念出发,介绍与之相关的统计学概念,介绍什么Sloppy 模型,以及Sloppy模型在系统生物学等学科中的应用,并且讨论复杂系统中稳定的宏观规则是怎样涌现出来的。
讲者介绍
傅渥成:真名唐乾元,集智科学家,集智-凯风研读营学者。南京大学物理学博士,现在是日本理化学研究所博士后。
参考文献:
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Sloopy Model: https://www.lassp.cornell.edu/sethna/Sloppy/
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Gutenkunst, Ryan N., Joshua J. Waterfall, Fergal P. Casey, Kevin S. Brown, Christopher R. Myers, and James P. Sethna. “Universally Sloppy Parameter Sensitivities in Systems Biology Models.” PLoS Computational Biology 3, no. 10 (2007): e189. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.0030189.
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Machta, B. B., R. Chachra, M. K. Transtrum, and J. P. Sethna. “Parameter Space Compression Underlies Emergent Theories and Predictive Models.” Science 342, no. 6158 (November 1, 2013): 604–7. https://arxiv.org/pdf/1303.6738.
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Qian-Yuan Tang, Testsuhiro S. Hatakeyama, Kunihiko Kaneko, Functional Sensitivity and Mutational Robustness of Proteins, Physical Review Research 2(3), 033452 (2020).https://journals.aps.org/prresearch/abstract/10.1103/PhysRevResearch.2.033452
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Qian-Yuan Tang, Kunihiko Kaneko. Dynamics-Evolution Correspondence of Protein Structures. Physical Review Letters, 127, 098103 (2021). https://journals.aps.org/prl/abstract/10.1103/PhysRevLett.127.098103
直播信息
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因果涌现读书会招募中
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